Kugelförmige Proteine, auch Sphäroproteine genannt, sind kugelförmig und haben eine „kugelähnliche“ Struktur. Sie sind eine der am häufigsten vorkommenden Proteinarten. Lassen Sie uns darauf eingehen.
Globuläre Proteine sind normalerweise in Wasser löslich. Sie bilden im Wasser Kolloide. Das Wort „Globin“ bezieht sich speziell auf jene Proteine, die die Globinfaltung aufweisen. Da sie flüchtig sind, benötigen globuläre Proteine äußerst ideale Bedingungen, um effektiv zu arbeiten.
Da sich eine Vielzahl von architektonischen Konfigurationen zu einer annähernd kugelförmigen Form falten kann, können kugelförmige Proteine in eine Reihe von Faltungsklassen eingeteilt werden. Andere Arten von vorhandenen Proteinen sind ungeordnete, filamentöse und Membranproteine. Im Gegensatz zu globulären Proteinen bildet diese Art von Proteinen in Wasser keine Kolloide. Lassen Sie uns die anderen Tatsachen besprechen.
Sind globuläre Proteine wasserlöslich?
Die Proteine, die meist kugelförmig sind, eine Kugelform haben und leicht in Wasser löslich sind, werden als globuläre Proteine definiert. Mal sehen, ob sie löslich sind.
Die Mehrheit der globulären Proteine ist wasserlöslich. Sie bestehen aus einer unregelmäßigen Aminosäuresequenz. Die schwache zwischenmolekulare Kraft hilft ihnen, sich leicht in Flüssigkeiten aufzulösen. Sie haben eine kreisförmige Form von drei Dimensionen aufgrund von Polypeptidketten, die zusammengefaltet sind, um eine Kugelform zu ergeben.
Die Wasserlöslichkeit ist für die globulären Proteine vorteilhaft. Aufgrund dieser Eigenschaft können sie leicht in ihren Aktionsbereich transportiert werden, indem sie sich in Blut oder anderen Flüssigkeiten im Körper auflösen. Diese Proteine haben auch die Fähigkeit, sich in verschiedenen Säuren und Basen aufzulösen.
Warum sind globuläre Proteine löslich?
Globuläre Proteine haben die Fähigkeit, sich aufgrund der Aminosäuren, die eine einzigartige strukturelle Anordnung haben, in Flüssigkeiten aufzulösen. Lassen Sie uns den Grund dafür diskutieren.
Globuläre Proteine sind aufgrund der auf ihrer Oberfläche vorhandenen hydrophilen Aminosäuren löslich. Hydrophobe Aminosäuren befinden sich tief im Inneren für Wechselwirkungen, die entlang Seitenketten zwischen den hydrophoben Gruppen von Aminosäuren stattfinden. Diese grundlegende Eigenschaft von globulären Proteinen macht sie wasserlöslich.
Ein Wasserstoffatom ist kovalent an ein Atom gebunden, das von Natur aus extrem elektronegativ ist, wie N, O oder F, so dass sie eine nicht-kovalente Verbindung bilden können, die als Wasserstoffbrücke bekannt ist. Die Löslichkeit von Proteinen in einem flüssigen Medium ist hauptsächlich auf die Wasserstoffbrückenbindungen zurückzuführen, die zwischen den polaren Gruppen auf den Oberflächen von Proteinen und den Lösungsmittelmolekülen bestehen.
Sind globuläre Proteine von Natur aus hydrophob?
Die hydrophoben Gruppen sind zusammengepfercht, um hydrophobe Cluster in den Falten zu bilden, während die hydrophilen Gruppen oben zu finden sind. Lass es uns herausfinden.
Globuläre Proteine sind von Natur aus hydrophob, da sie einen hydrophoben Kern haben, der außerhalb der Oberfläche von einer hydrophilen Hülle umgeben ist, die mit Wasser in Kontakt kommt. Es findet eine Entfaltung statt, wodurch das Protein zu einem Durcheinander wird. Aber bei diesem Prozess bleibt die grundlegende Struktur eines Proteins intakt.
Die tertiäre Faltung des Polypeptids ist definiert als die polaren Reste, die exponiert bleiben, während die Seitenketten mit polaren Seitenketten tief im Zentrum verborgen sind. Myoglobin, Insulin, Transferrin und Hämoglobin sind einige der besten bekannten Beispiele für globuläre Proteine, die diese Art von Gruppen mit hydrophoben Eigenschaften enthalten.
Welche Wechselwirkungen finden statt?
Wie oben erläutert, sind die Wechselwirkungen bezüglich der Positionen der hydrophoben und hydrophilen Aminosäuren in den globulären Proteinen ziemlich einzigartig.
Wechselwirkungen zwischen hydrophoben und hydrophilen Gruppen auftreten. Die aus dem Wasser freigesetzten unpolaren Rückstände erzeugen dort, wo sie abgelagert oder versteckt sind, ein inneres Molekül. Diese Art von Effekt ist als hydrophober Effekt bekannt, von dem erwartet wird, dass er einen wesentlichen Anteil an der Erleichterung dieses Prozesses hat.
Die verbesserte Löslichkeit von Proteinen ist das Ergebnis, das durch die Wechselwirkungen zwischen den Wassermolekülen polarer Gruppen und oberflächengebundener polarer Gruppen verursacht wird. Ihre Funktionen im menschlichen Körper können den Transport von Sauerstoff im Blut, den Stoffwechsel von Glukose, die Speicherung von Sauerstoff in den Muskeln umfassen und wirken als Katalysator bei verschiedenen Reaktionen im Körper.
Warum sind globuläre Proteine hydrophob?
Die Transmembranhelices sind überwiegend hydrophob mit spezifischer Verteilung positiv geladener Reste. Lassen Sie uns den Grund hinter der hydrophoben Eigenschaft diskutieren.
Die hydrophobe Wirkung beruht auf der Aggregation und Verschüttung der hydrophoben Oberfläche, wodurch die Menge an unerwünschten Wechselwirkungen dieser Gruppen mit Wasser verringert wird. Es wird allgemein angenommen, dass dies die Hauptantriebskraft hinter der Faltung der Polypeptidkette in die kompakte Kugelform ist.
Das Transmembran-Hidden-Markov-Modell (TMHMM) ist ein Bioinformatik-Tool, das auf dem Hidden-Markov-Modell (HMM) verwendet wird, das die obige Funktion erfüllt. Während des Prozesses der Biosynthese bildet sich ein festes Partikel mit einem inneren Kern, der vor dem umgebenden Lösungsmittel geschützt ist, wenn man die Falten innerhalb der kugelförmigen Proteine sieht.
Löslichkeitseigenschaften globulärer Proteine
Im Folgenden werden wir einige der entscheidenden Löslichkeitsmerkmale der entscheidenden globulären Proteine diskutieren:
1. Form
Tertiärstrukturen entstehen, wenn sich Aminosäureketten übereinander falten. Die oben erwähnte Anmerkung macht deutlich, dass globuläre Proteine eine kugelartige Kugelform haben. Proteine haben eine abgerundete, kugelförmige Form, die durch die dicht gepackte Anordnung von Aminosäuren innerhalb eines Moleküls ermöglicht wird.
2. Löslichkeit
Aufgrund der Anordnung der Aminosäuren in ihrer strukturellen Zusammensetzung sind globuläre Proteine in flüssigen Medien wie Wasser, Säuren und Basen sehr gut löslich. Die erhöhte Löslichkeit von Proteinen wird durch die Wechselwirkungen zwischen den polaren Wassermolekülen und den an der Oberfläche angebrachten polaren Gruppen verursacht.
3. Aminosäuresequenz
Die Aminosäuresequenz von globulären Proteinen ist im Allgemeinen unvorhersehbar. Die Polypeptidketten dieser Proteine enthalten Aminosäuren, die sich nicht alle paar Aminosäuren in regelmäßigen Abständen wiederholen. Es steht im Gegensatz zu Faserproteinen, die eine Aminosäuresequenz enthalten, die sich von Natur aus extrem wiederholt.
4. Stabilität
Sie sind aufgrund der strukturellen Zusammensetzung sehr instabil, globuläre Proteine sind anfälliger für selbst kleine Änderungen des pH-Werts oder der Temperatur. Der Grund ist das Fehlen besonders starker Verbindungen zwischen den Seitenketten von Aminosäuren.
5. Denaturierung
Proteine können ihre Sekundär- und Tertiärstrukturen durch einen als Denaturierung bezeichneten Prozess verlieren, aber ihre Peptidbindungen bleiben ungebrochen. Hitze, pH-Wert, Säuren, Basen, Detergenzien, Schwermetalle und andere Denaturierungsmittel sind nur einige Beispiele der vielen Denaturierungsmittel, die verwendet werden können.
Manchmal kann der Denaturierungsprozess rückgängig gemacht werden und das Protein kann sich in seine native tertiäre globuläre Form zurückfalten. Wenn das Denaturierungsmittel entfernt wurde, können denaturierte Proteine meistens ihre ursprüngliche Struktur nicht wiedererlangen. Sie entwickeln einen anhaltenden Zustand des Ungleichgewichts. Solche denaturierten Proteine fallen aus, ohne sich in Wasser aufzulösen.
Zusammenfassung
Die in Lebewesen am häufigsten vorkommenden Chemikalien sind Proteine. Proteine übernehmen fast alle Aufgaben, die Zellen erledigen müssen. In den Körpern von Lebewesen erfüllen sie sowohl die funktionale als auch die strukturelle Rolle.
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