Disulfidbindung spielt eine sehr wichtige Rolle bei der Bildung der Sekundärstruktur von Proteinen. Es ist im Grunde eine Bindung vom kovalenten Typ.
Die Disulfidbindung wird durch die Oxidation der Sulfhydryl- oder Thiolgruppe (SH-Gruppe) gebildet, die nur in der Cystein-Aminosäure (nicht essentielle Aminosäure) vorhanden ist. Es ist auch als SS-Bond bekannt. Die Disulfidbindung wird mit RSSR bezeichnet1. Wobei „R“ der Aminosäurerest ist.
In diesem Artikel „Disulfidbindungsstruktur“ werden grundsätzlich Art und Entstehung mit weiteren Detailfakten kurz erläutert.
Struktur und Bildung von Disulfidbindungen
Diese chemische Bindung ist in der Proteinstruktur vorhanden.
Es ist eine Art von kovalenter Bindung, die zwischen zwei Thiolgruppen (SH-Gruppen) gebildet wird, die hauptsächlich in Cysteinresten vorhanden sind. Einsen-1 das von einer Sulfhydrylgruppe kommt, wirkt als Nucleophil (elektronenreich) und greift einen anderen Cysteinrest an, um die Disulfidbindung zu bilden.
Die Bildungsreaktion einer Disulfidbindung ist-
R-SH + R1-SH + (1/2) O2 ⇌ RSSR1 + H2O
[R bezeichnet den Kettenrest eines Peptids].
Dieser bindungsbildende Rest der Cysteinkette kann von demselben Protein stammen oder von unterschiedlichen, dh zwei unterschiedlichen Proteinen.
Die Bildung einer Disulfidbindung führt zu einem Zwei-Elektronen-Transfer von der reduzierten SH-Gruppe zur oxidierten SS-Gruppe.
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Art der Disulfidbindung
Wie die Peptidbindung spielt die Disulfidbindung eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung der Tertiärstruktur des Proteins. Eine Disulfidbindung ist im Allgemeinen eine kovalente Bindung, die zwischen zwei Sulfhydrylgruppen gebildet wird und stärker als eine ähnliche kovalente Bindung ist.
Diese Bindung besteht aus zwei Teilen. Einer ist der polare Teil oder der hydrophile Teil das zur äußeren Oberfläche des Proteins orientiert ist und hilft, an verschiedenen Reaktionen teilzunehmen und die Solvatmoleküle anzuziehen.
Ein anderer Teil ist ein unpolarer Teil oder ein hydrophober Teil hauptsächlich auf die innere Oberfläche des Proteins ausgerichtet. Diese charakteristische Ausrichtung des unpolaren Teils zur inneren Oberfläche hat eine physikalische Bedeutung. Es ist an der Bindungsbildung mit verschiedenen Aminosäuren beteiligt.
Disulfidbindungen haben eine Bindungsdissoziationsenergie von etwa 50 kcal/mol und der SS-Bindungsabstand beträgt fast etwa 200 pm. Aus diesen Daten kann geschlossen werden, dass die Disulfidbindung relativ stark ist und auch eine Nahbereichsbindung.
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Funktion der Disulfidbindung
Eine der wichtigsten Funktionen der Disulfidbindung ist die Bestimmung der Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinen.
Die Hauptfunktion der Disulfidbindung besteht darin, dass sie die 3D-Struktur des Proteinmoleküls (während der Proteinsynthese) zusätzlich stabilisiert. Daher wird es als Baustein der tertiären Proteinstruktur bezeichnet (Peptidbindungen stabilisieren die Primärstruktur von Eiweiß).
Es hilft auch bei der Faltung der einzelnen Polypeptidkette oder des Interproteins.
Protein erhält diese zusätzliche Stabilität, da die Entropie des denaturierten Proteinzustands durch die Bildung der Disulfidbindung verringert wird.
In lebenden Organismen wird eine Vielzahl biologischer und physiologischer Prozesse durch Disulfidbindungen bestimmt. Thirodoxin, ein Enzym, das den Elektronentransferprozess von der reduzierten SH-Gruppe zur oxidierten SS-Gruppe beschleunigt. In den meisten Fällen wird die Disulfidbindung auf intramolekularem Weg gebildet, aber in einigen Spezialfällen können auch intermolekulare Disulfidbindungen gebildet werden.
Die Spaltung der Disulfidbindung kann in einem lebenden Körper viele negative Auswirkungen haben, da der wichtige biologische Prozess zusammenbricht und die Konformation vieler wichtiger Strukturen gestört wird und als Ergebnis das Zellwachstum beeinträchtigt werden kann.
Um mehr zu erfahren, überprüfen Sie bitte: Peptidbindung vs. Phosphodiesterbindung: Vergleichende Analyse und Fakten
Spaltung der Disulfidbindung
Das Aufbrechen einer Disulfidbindung ist aufgrund ihrer starken kovalenten Bindung keine leichte Aufgabe.
Disulfidbindungen können durch Zugabe gespalten werden Reduktionsmittel. Darunter sind die am häufigsten verwendeten Reduktionsmittel β-Mercaptoethanol oder BME und Dithiothritol oder DTT.
Die Spaltungsreaktion der Disulfidbindung kann beschleunigt werden, indem etwas Enzym, Thioredoxin (TRX) und Glutaredoxin (GRX) hinzugefügt wird. Diese Enzyme tragen dazu bei, den neu eingebauten Cysteinrest zu schützen.
Die Disulfidbindung kann nicht durch Anwendung von Hitze aufgebrochen werden, da Hitze nur die schwachen Bindungen aufbrechen kann, die in der Proteinstruktur vorhanden sind, wie die Wasserstoffbrücke oder unpolare hydrophobe Wechselwirkungen bei ihrer Schmelztemperatur (Tm). Der Hauptgrund dafür, dass die Disulfidbindung nicht gebrochen wird, ist die viel stärkere Bindung als eine Wasserstoffbindung(Bindungsdissoziationsenergie einer Wasserstoffbindung und einer Disulfidbindung beträgt 2.8–7.2 kcal/mol bzw. 60 kcal/mol).
Disulfidbindungen können auch nicht durch normale Hydrolyse (durch Reaktion mit Wasser) gespalten werden. Die Spaltung erfolgt grundsätzlich bei höherem pH-Wert (alkalischer pH-Wert). Wenn nur alkalische Lösung mit Disulfidbindung umgesetzt wird, dann Hydroxylion (OH-1) greift die Disulfidbindung an und als Ergebnis wird eine neue Bindung mit einem der Schwefelatome gebildet. Auf diese Weise wird die Disulfidbindung gespalten.
Um mehr zu erfahren, gehen Sie bitte durch: Peptidbindung vs. Disulfidbindung: Vergleichende Analyse und Fakten
Einige häufig gestellte Fragen zur Disulfidbindung werden unten beantwortet.
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
Bilden sich spontan Disulfidbindungen?
Antwort: Eine Disulfidbindung kann spontan in Gegenwart von molekularem Sauerstoff (O2).
Sind Disulfidbindungen polar?
Antworten: Die Polarität der Disulfidbindung ist nicht so groß. Es hat im Vergleich zu zwei Cysteinresten eine geringere Polarität.
Welche Peptide können Disulfidbindungen bilden?
Antworten: Die Aminosäuren ohne Sulfhydrylgruppe (SH-Gruppe) können nicht teilnehmen Disulfidbindung Ausbildung. Somit ist Cystein die einzige Aminosäure, die eine Disulfidbindung bilden kann.
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