Holoenzym und Enzym? 11 Fakten (zuerst lesen)

In diesem Artikel konzentrieren wir uns auf das Thema „Holoenzym und Enzym? 11 Fakten (Lesen Sie zuerst), indem Sie die detaillierten Fakten angeben und die Aussagen niederschreiben, die das Thema unterstützen.

Enzyme existieren in zwei Formen inaktiver und aktiver Form. Die inaktive Form des Enzyms wird als Zymogen und die aktive Form als Holoenzym bezeichnet. Holoenzyme bestehen aus zwei Komponenten, nämlich Apoenzym und Coenzym. Apoenzym reguliert die Spezifität für Substrate in Kombination mit einem Coenzym, das ein Verstärker der katalytischen Aktivität eines Enzyms ist.

Holoenzym ist als vollständige aktive biochemische Form eines Enzyms bekannt, das aus zwei Komponenten besteht, Apoenzym und ein Coenzym, das das Enzym katalytisch aktiv macht. Sie bestimmen auch die Spezifität des Enzyms in Bezug auf verschiedene Substrate in der Reaktionsmischung, indem sie an das aktive Zentrum des Enzyms binden, wo die Umwandlung von Substraten in Produkte stattfindet.

Funktionen von Holoenzymen

Ein Enzym in seiner aktiven Form ist als Holoenzym bekannt, das katalytisch aktiv ist und am Reaktionsprozess teilnimmt, bei dem Substrate in die Produkte umgewandelt werden. Am Ende der Reaktion werden die Bestandteile des Enzyms wie Apoenzym und Coenzym, die kleine Proteinmoleküle oder funktionelle Gruppen sind, von der aktiven Stelle des Enzyms in den Blutstrom freigesetzt, um an einer anderen enzymatischen Reaktion teilzunehmen.

Enzyme benötigen Cofaktor für ihre vollständige Aktivierung und Funktion, ohne Cofaktor wird ein Enzym inaktiviert und wird als Zymogen bezeichnet. Ein Beispiel für Zymogen kann Trypsinogen sein, das eine inaktive Form von Trypsin ist. Cofaktoren umfassen ein Nichtproteinmolekül oder ein Metallion, das die katalytische Aktivität eines Enzyms verbessert.

Struktur von Holoenzymen

Eine typische Holoenzym-Zusammensetzung umfasst ein Enzym plus einen Cofaktor und ein Apoenzym, bei denen es sich um beliebige Nicht-Protein-Moleküle handeln kann. Es gibt eine Vielzahl unterschiedlicher Holoenzyme, die jeweils ihre signifikanten Funktionen haben. Die Strukturkomponenten einiger Holoenzyme sind wie folgt:

DNA-Polymerase III: Sie besteht aus ihren Untereinheiten, der Alpha (α)-Untereinheit, dem ε Untereinheit und θ-Untereinheit.
RNA-Polymerase II: Sie besteht aus mehreren Proteinen, die an der DNA-Transkription beteiligt sind. Es besteht aus 12 Untereinheiten und hat eine Größe von 550 Kilo-Dalton. Es enthält im Wesentlichen Transkriptionsfaktoren, RNA-Polymerase II und regulatorische Proteine für die Genexpression, die zusammen als SRB-Proteine bekannt sind.
Proteinkinase A Holoenzym: Es existiert in zwei Formen, der inaktiven und der aktiven Form. Die inaktive Form von PKA besteht aus einem Tetramer mit zwei regulatorischen Untereinheiten und zwei katalytischen Untereinheiten. Es ist eine Art Serin-Proteinkinase.

[VORLÄUFIGE VOLLAUTOMATISCHE TEXTÜBERSETZUNG - muss noch überarbeitet werden. Wir bitten um Ihr Verständnis.] Unterarmanatomie: Ein umfassender Leitfaden zum Verständnis seiner Struktur

Beispiele für Holoenzyme

Es gibt verschiedene Arten von Holoenzymen, die mit mehreren Untereinheiten bekannt sind und sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten gefunden werden. Zu den Beispielen für Holoenzyme gehören;

DNA-Polymerase III

Die DNA-Polymerase III ist ein Holoenzym, das hauptsächlich an der Replikation von Prokaryoten beteiligt ist. Es funktioniert in Kombination mit anderen DNA-Polymerasen, darunter Pol I, Pol II, Pol IV und V.

Holoenzym und Enzym — *Struktur der DNA-Polymerase Holoenzym III Bild von Wikipedia*

RNA-Polymerase II

RNA-Polymerase II ist ein Holoenzym, das in Eukaryoten vorkommt, die am Prozess der Transkription, Bildung einer mRNA, snRNAs und microRNAs aus DNA-Duplex beteiligt sind. Sie ist auch als DNA-abhängige RNA-Polymerase bekannt.

Markieren Sie RNA pol II — *RNA-Polymerase-II-Bild von Wikipedia*

Proteinkinase A Holoenzym

Das PKA-Holoenzym fungiert als Rezeptor für zyklisches Adenosinmonophosphat (cAMP) und ist auch ein Regulator für die Herzfunktion und ihre Morphologie. Es wird durch verschiedene Arten von Liganden wie Hormone, Neurotransmitter und andere Signale aktiviert.

Was ist die Beziehung zwischen Holoenzym und Enzym?

Holoenzym ist ein Enzym, das mit Cofaktoren und Coenzymen verbunden ist das verstärkt seine katalytische Aktivität. Enzyme sind in ihrer normalen Form inaktiv; sie schweben frei im Blutstrom und warten darauf, von ihren spezifischen Bindungspartnern aktiviert zu werden. Sie werden durch die effiziente Bindung von Cofaktoren und Coenzymen aktiviert und dann als Holoenzyme bezeichnet.

Trypsinogen ist eine inaktive Form des Enzyms Trypsin, das in der Bauchspeicheldrüse produziert und im Dünndarm durch Spaltung des aminoterminalen Aktivierungspeptids mit Hilfe von Enterokinase in die aktive Form Trypsin aktiviert wird.

[VORLÄUFIGE VOLLAUTOMATISCHE TEXTÜBERSETZUNG - muss noch überarbeitet werden. Wir bitten um Ihr Verständnis.] Sind Enzyme kugelförmig? (Erklärt für Anfänger)

Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym

Holoenzym	Apoenzym
Holoenzym ist eine komplexe Struktur, die sich durch die Kombination von Apoenzym und seinen Cofaktoren bildet, die von Natur aus kein Protein sind.	Apoenzym ist die inaktive Form eines Enzyms, die durch die Verknüpfung bestimmter Cofaktoren in die aktivierte Form umgewandelt wird.
Es bezieht sich auf die vollständige katalytisch aktive Form des Enzyms.	Es ist als inaktives Enzym bekannt.
Es besteht aus einem Enzym und mehreren Cofaktoren.	Es besteht nur aus Enzym.
Ihre Struktur ist komplex und aktiv.	Die Struktur ist weniger komplex und inaktiv.
Beispiele umfassen DNA-Polymerase III und RNA-Polymerase II, die beide Strukturen mit mehreren Untereinheiten sind.	Beispiele umfassen Trypsinogen, Apo-Glucoseoxidase usw.

Unterschied zwischen Holoenzym und Enzymen

Inwiefern ist Holoenzym ein Enzym?

Holoenzym ist eine vollständig aktive Enzymform, die an der katalytischen Aktivierung der chemischen und biologischen Reaktionen beteiligt ist, die in den Zellen ablaufen. Holoenzyme enthalten mehrere Untereinheiten in unterschiedlichen Formen. Holoenzym wird aus einem inaktiven Enzym gebildet, das mit Coenzymen verbunden ist.

Enzyme bestehen nur aus Proteinen, während das Holoenzym eine konjugierte Form eines inaktiven Enzyms und eines Nicht-Protein-Moleküls namens Cofaktor ist, das das Enzym katalytisch aktiv macht.

Ist Holoenzym ein aktives Enzym?

Ja, Holoenzym ist ein Komplex aus Cofaktoren und Coenzymen, die zusammen das Apoenzym aktivieren, das ein inaktives Enzym ist. Die aktive Form des Apoenzyms ist als Holoenzym bekannt, das die Geschwindigkeit der biochemischen Reaktionen erhöht. Cofaktor, der der Bindungspartner von Apoenzym ist, ist ein Nichtproteinmolekül oder ein Metallion.

Das Beispiel Cofaktor enthält, ATP, Mineralien und Vitamine. Coenzyme sind organische Moleküle die Nicotinamidadenindinukleotid (NAD), Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADP), Flavinadenindinukleotid) FAD umfassen). Diese Coenzyme sind an der Elektronentransferreaktion beteiligt.

[VORLÄUFIGE VOLLAUTOMATISCHE TEXTÜBERSETZUNG - muss noch überarbeitet werden. Wir bitten um Ihr Verständnis.] Retrovirus-Zyklus: 9 Fakten, die Sie kennen sollten

Können alle Enzyme Holoenzyme sein?

Ja, alle Enzyme können Holoenzyme sein. Kein Enzym kann in einer lebenden Zelle längere Zeit inaktiv bleiben. Enzyme benötigen Cofaktoren, um aktiviert zu werden, und ohne Cofaktoren werden sie als Apoenzyme bezeichnet. Holoenzyme sind die katalytisch aktiven Enzyme, die an einer Vielzahl von biochemischen Reaktionen in lebenden Organismen beteiligt sind.

Wo kommen Holoenzyme vor?

Es gibt eine Vielzahl von Holoenzymen im Körper, die auf natürliche Weise durch die Konjugation von Cofaktoren hergestellt werden Coenzyme mit dem Enzym. Eine Art von Holoenzym ist CaMKII, das aus 12 Untereinheiten besteht und an den Synapsen gefunden wird, wo sich die Nervenzellen miteinander verbinden. PKA-Holoenzym (Proteinkinase A) wird im Herzen funktionell aktiviert, wo es die Herzfunktion und -morphologie reguliert. DNS

Wie werden Holoenzyme produziert und wann?

Apoenzym und seine bindenden Cofaktoren sind an der Produktion von Holoenzymen beteiligt. Holoenzyme bestehen aus Polypeptiden und anorganischen oder organischen Cofaktoren. Apoenzym ist ein inaktives Enzym, das Cofaktoren und Coenzyme benötigt, um in sein aktives Stadium überzugehen. Nach der Aktivierung durch seine Bindungspartner wird ein Enzym nun als Holoenzym bezeichnet, das katalytisch aktiv ist.

Holoenzyme werden auch konjugierte Enzyme genannt. Bakterielle RNA-Polymerasen bestehen aus bestimmten Proteinen und mehreren Untereinheiten. Das DNA-Polymerase-III-Holoenzym wird an der Replikationsgabel aktiviert und ist ein Teil des Replisoms während der prokaryotischen DNA-Replikation. Das RNA-Polymerase-Holoenzym kommt in Eukaryoten vor und wird während des als Translationsprozess bekannten Prozesses der Bildung von RNA aktiviert.

Was ist wichtig an Holoenzymen?

Holoenzym ist wegen seiner Funktion als aktives Enzym mit hoher katalytischer Aktivität wichtig. Die Hauptfunktion von Holoenzymen ist die Bildung von Produkten aus einer Vielzahl von Substraten. Holoenzyme spielen eine bedeutende Rolle in verschiedenen biologischen Prozessen sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten.

DNA-Polymerase III und RNA-Polymerase II sind eine Art von Holoenzymen, die für die Synthese von mRNA, snRNA und microRNA in Prokaryoten und Eukaryoten von Bedeutung sind.

Zusammenfassung

Zum Abschluss des Artikels können wir sagen, dass Holoenzyme die aktive Form von Enzymen sind und bei der Durchführung einer Vielzahl biologischer Reaktionen von Bedeutung sind und für die Aufrechterhaltung der normalen Funktion der Zellen wichtig sind.

Lesen Sie auch:

Sneha Sah

Hey! Ich bin Sneha Sah und habe einen Abschluss in Biotechnologie. Naturwissenschaften haben mich schon immer fasziniert und Schreiben ist meine Leidenschaft. Als akademischer Autor ist es mein Ziel, Wissenschaft einfach und leicht erlernbar und lesbar zu machen.