Bildung von Peptidbindungen: Wie, warum, wo, umfassende Fakten dazu

by

Peptide haben eine biologische Funktion im menschlichen Körper und werden für verschiedene Aktivitäten benötigt. Hier werden wir alle möglichen Perspektiven der Peptidbindungsbildung diskutieren.

Protein ist ein lebenserhaltender Komplex. Es gibt keine andere Verbindung im Körper, die so viel Stickstoff enthält wie das Protein. Im Allgemeinen besteht eine Proteinverbindung aus H, O, N, C und S. Das Wort Protein ist das griechische Wort PROTAS, was verdaut bedeutet.

Proteine ​​wurden erstmals von dem niederländischen Chemiker Gerardus Johannes Mulder beschrieben. Dieser Artikel gibt einen kurzen Überblick über die Bildung von Peptidbindungen. Die Peptidbindung hat einen anderen Namen, der als Isopeptidbindung bezeichnet wird.

Bildung von Peptidbindungen
Peptidbindung

Bildnachweis- Wikipedia

Der Proteinanteil bei gesunden erwachsenen Männern beträgt 14 %. Das Protein ist in Muskelgewebe, Zähnen und Knochen vorhanden. Im Allgemeinen werden die Peptidbindungen aufgrund der Proteinsynthese in den Ribosomen in der Zelle gebildet.

Erfahren Sie mehr über Peptidbindung vs. Phosphodiesterbindung

Was ist Peptidbindungsbildung?

Die Formation der Peptidbindung ist einer der wichtigsten Prozesse in der Zelle. Es gibt Hunderte von Peptiden im Körper mit unterschiedlichen Funktionen.

Peptide sind kurze Ketten verschiedener Aminosäuren. Die Bindungen zwischen ihnen sind als Peptidbindungen bekannt. Die Peptidbindung wird auch als Amidbindung bezeichnet.

Peptide Bond hat zwei funktionelle Gruppen - 1) Carboxylgruppe 2) Aminogruppe. Peptide sind in jeder Zelle vorhanden und spielen eine wichtige Rolle im menschlichen Körper. Die Amidbindung wird als Peptid bezeichnet. Aminosäuren werden basierend auf einer in der DNA codierten Sequenz miteinander verbunden. Keine zwei Proteine ​​sind in Struktur und Funktion identisch. Auch wenn die Aminosäuren in verschiedenen Proteinen vorhanden sind, unterscheidet sich die Sequenz der Aminosäuren im Polypeptid; Dies macht Protein chemisch vielfältig.

Was katalysiert die Bildung von Peptidbindungen?

Die Bildung der Peptidbindung wird durch Peptidyltransferase katalysiert, es ist ein RNA-basiertes Enzym.

Die Proteine ​​werden in Ribosomen der Zellen synthetisiert. Die Peptidbindungsbildung findet zwischen den Aminosäuren der P-Stelle und der A-Stelle eines Ribosoms statt. Wenn eine Aminosäure die Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure kombiniert, wird eine Peptidbindung gebildet. Proteine ​​sollten in die Ernährung aufgenommen werden, da die Proteinnahrung zu einem soliden Muskelaufbau und einem scharfen Sehvermögen beiträgt.

Wo findet die Bildung von Peptidbindungen statt?

Die bekannte Antwort auf die Proteinsynthese in der Zelle ist Ribosom. Daher kommt es auch in Ribosomen zur Bildung von Peptidbindungen.

Das Wort Ribosom ist auch als Proteinfabrik bekannt. Dies sind die Hauptorte der Proteinsynthese. Mit Hilfe des Enzyms Peptidyltransferase wird die Peptidbindungsbildung katalysiert. Der Prozess, bei dem zwei TRNAs in die Nähe gebracht werden, führt zur Bildung einer Peptidbindung mit Hilfe von RNA (auch als Ribozyme bekannt).

Schritte zur Bildung von Peptidbindungen:

Eine Peptidbindung verbindet sich durch Dehydratisierung zwischen zwei Aminosäuren.

Abbau von Protein in kleinere Fragmente durch folgende Schritte-

Freisetzung von Polypeptiden

Die Proteine ​​müssen durch die Anwesenheit von Harnstoff/Guanidin-HCl in Polypeptideinheiten hydrolysiert werden

Anzahl der Polypeptide

Dansylchlorid wird dem Protein hinzugefügt, es bindet spezifisch an N-terminale Aminosäuren, um Dansylpeptid zu bilden.

Zerlegung des Polypeptids in Fragmente-

Polypeptide werden durch zwei Methoden in kleinere Dipeptide abgebaut:

Chemische Spaltung

Diese Art der Spaltung hilft bei der Bildung von Peptiden bei der Hydrolyse wie Bromcyan (CNBr).

Enzymatische Spaltung

Dieses Verfahren wird üblicherweise verwendet, um die Peptidbindung zu hydrolysieren, die Lysin oder Arginin enthält. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, spaltet die Peptidbindung.

Arten von Peptiden:

  • Es gibt drei verschiedene Peptide:-
  • Oligopeptide
  • Die aus weniger als und gleich 10 Aminosäuren gebildete Verbindung wird als Oligopeptid bezeichnet. Beispiel: Ceruletide.
  • Polypeptide
  • Polypeptidverbindung, gebildet aus mehr als zehn Aminosäuren. Einige Beispiele sind Insulin und Wachstumshormone. Eine einzelne lange Kette eines Polypeptids wird als einfaches Protein bezeichnet.
  • Dipeptide
  • Zwei Aminosäuren aneinander gebunden wird als Dipeptid bezeichnet. Zum Beispiel besteht künstlicher Süßstoff aus zwei Aminosäuren, nämlich Asparaginsäure und Phenylalanin.
  • Tripeptide– Beispiele – Glutathion.
  • Es wirkt als Antioxidans und ist notwendig für DNA und Proliferation von Proteinsynthesezellen.
  • Polypeptid– Ex-Insulin
  • Oligopeptide und Polypeptide sind durch Verknüpfungen wie verbunden Disulfidbindung Peptidbindungen aufbauen.

Verschiedene Klassen von Peptiden-

Milch eiweiß: Milchproteine ​​wirken als Enzym und sind für den Abbau von Verdauungsenzymen (Cassin) notwendig. Das Enzym, das die Proteine ​​spaltet, heißt Proteinase.

Peptone: Diese werden aus tierischer Milch durch proteolytische Verdauung gewonnen. Peptone sind unentbehrlich für Nährmedien Vorbereitung. Es gibt einige Arten von Peptiden wie Glutathion, Nisin, Lysin. Ex-Rindfleisch, Brokkoli, Spinat, Huhn, Kartoffeln, Tomaten, Orangen sind reich an Glutathion. Mehrere Stämme von Streptokokken Lactis bilden Nisin.

Eigenschaften von Peptidbindungen- 

 Struktur von Peptid- 

  • CO-SMALL Bindung wird als Peptidbindung bezeichnet. Es handelt sich um eine kovalente Bindung. Das Peptid ist eine dreidimensionale Struktur. UV-Absorptionsbanden und IR geben Funktionalität (funktionelle Gruppen). Der Hauptzweck der IR-Verknüpfung besteht darin, die Amidverknüpfung zu identifizieren.
  • FISCHER UND HOFL MEISTER– Sie schlugen vor, dass Aminosäuren in Proteinen linear durch eine Peptidbindung verbunden sind. IR-Spektren des Peptids haben gezeigt, dass Banden in der Nähe sind 3300-3100 cm umgekehrt sind die charakteristischen NH-Streckschwingungen (NH) von sekundären Aminen.
  • UV: Spektren von Peptiden -Proteinen zeigen Absorption in der 180-200nm Region.
  • Röntgenbeugungsstudien: Es offenbart die Bindungslänge und Bindungswinkel gleichermaßen.
  • Die Peptidstruktur wird zuerst zu ihren konstituierenden Aminosäuren hydrolysiert, aufgetrennt und identifiziert. Beispiel: Wenn sich Glycin und Alanin miteinander verbinden, setzen sie Wasser frei. Sie muss nicht bei allen Aminosäuren gleich sein, sie kann auch unterschiedlich sein. Der nächste Schritt ist für die Bestimmung der Sequenz verschiedener Aminosäuren, aus denen das Polypeptid besteht, von Bedeutung.

Biologisch wichtige Peptide-

Einige biologisch wichtige Peptide sind –

Neuropeptide als kritisch agieren Boten in neurosekretorischen Zellen wie Oxytocin, Vasopressin.

1) OXYTOCIN– Oxytocin ist auch als Liebesdroge bekannt. Es ist ein Nicht-Peptid und enthält neun Alpha-Aminosäuren. Dieses Hormon wird hauptsächlich bei Frauen benötigt. Oxytocin ist ein Peptid und wird im Gehirn erzeugt. Oxytocin spielt eine essentielle Rolle in der Reproduktion. Oxytocin stimuliert die Uteruskontraktion vor der Geburt.

2) Vasopressin– Es ist auch ein Nano-Peptid und enthält neun Alpha-Aminosäuren. Dieses wird von der Hypophyse abgesondert und hilft der Niere, Wasser aus dem Urin zurückzuhalten.

3) Parvozellulär Neuronen synthetisieren Corticotropin-Releasing-Faktor (CRF), Thyrotropin-Releasing-Hormon, Gonadotropin-Releasing-Hormon (GnRH).

4) Peptide des Magen-Darm-Trakts– GASTRIN – (10 Aminosäuren) – Hilft bei der Sekretion von Salzsäure Im magen.

5) Glukagon– (10 Aminosäuren) – Pankreashormon beteiligt Glukosestoffwechsel. Es erhöht den Blutdruck u ADH; Sensorische Bahnen vermitteln die Freisetzung von Vasopressin. Vasopressin wird im Hypothalamus synthetisiert und in der hinteren Hypophyse produziert. Sowohl Männer als auch Frauen produzieren Vasopressin.

Lambda-Peptid
Biologische Peptide

Bildnachweis-Wikimedia

Peptidbindungsbildungsmechanismus in Aminosäuren-

Die Peptidbindung entsteht, wenn die Carboxylgruppe eines Moleküls mit der Aminogruppe des anderen Moleküls reagiert. Die Reaktion wird durch Hydrolyse fortgesetzt, die Wasser entfernt, und eine Peptidbindung wird gebildet. Die Freisetzung in Wasser bildet eine Amidbindung und ist für die Entfernung unerlässlich Toxine. Die Peptidbindungsbildung ist der wesentliche Schritt für die Bildung. Diese Art von Reaktion ist als Kondensationsreaktion bekannt.

Die Kondensation der sauren und primären Gruppen unter Wasserabspaltung wird als Peptidbindung bezeichnet. Die Peptidbindung hat eine planare Konfiguration. Die Peptidbildung erfordert nämlich viel Energie endergonische Reaktion. Eine Vielzahl von Peptiden wird während der Verdauung aus Lebensmitteln gewonnen. Sie wirken auf Wachstumsfaktoren, Hormone, antimikrobielle Wirkstoffe und Antioxidantien.

Ausbildung
Bildung einer Peptidbindung

BILDKREDIT-Wikimedia

Ist Peptidbindungsbildung spontan?

Es gibt eine große Auswahl an proteiny in der Welt. Sie sind einfache Proteine, globuläre Proteine ​​und konjugierte Proteine. Sie existieren aufgrund der anfänglichen Bildung der Peptidbindung.

TDie Bildung von Peptidbindungen ist spontan, aber der Prozess ist langsam und bildet und bricht Peptidbindungen. In der Natur gibt es dreihundert Aminosäuren. Davon werden nur 20 Aminosäuren von den Proteinen genutzt. Die Aminosäurebindung ist eine feste kovalente Bindung, die als Amidbindung bekannt ist. Wenn Aminosäuren hinzugefügt werden, ist die erzeugte Bindung ein Polypeptid. Sangars Test bestimmt das N-Terminal.

Es gibt weltweit eine Vielzahl von Proteinen. Sie sind einfache Proteine, globuläre Proteine ​​und konjugierte Proteine. Sie existieren aufgrund der anfänglichen Bildung der Peptidbindung. Die Ribosom katalysiert die Peptidbindungsbildung, da es die Einheit für die Proteinsynthese ist. Die Peptidbindungen können sogar denaturiert oder abgebaut werden. Das zum Abbau verwendete Verfahren ist Hydrolyse.

Bei der Hydrolyse wird das Polypeptid in kleine Fragmente zerlegt. Der Proteinabbau wird durch einige Enzyme wie verlängert und möglich Peptidasen. Die Bildung von Peptidbindungen ist in allen Proteinen vorhanden und hilft, Aminosäuren zu Ketten zu binden. Ein Biuret-Test ist einer der notwendigen Tests zur Identifizierung einer Peptidbindung.

Lesen Sie auch: