Eine Peptidbindungsbildung findet statt, wenn sich zwei Aminosäuren verbinden und eine Bindung eingehen, also im Grunde die Verknüpfung von Aminosäuren.
Basierend auf der Anzahl der zusammenkommenden oder kombinierenden Aminosäuren kann eine Peptidbindung als Dipeptidbindung (zwei Aminosäuren verbinden sich zu einer Peptidbindung), Tripeptid (drei Aminosäuren verbinden sich zu einer Peptidbindung) klassifiziert werden. Wenn viele Aminosäuren zusammenkommen und eine Bindung eingehen, werden sie als Polypeptide bezeichnet.
Oligopeptide sind die kurzen Peptide, die aus weniger als 10 Aminosäuren bestehen. Wichtiger Punkt, der zu beachten ist, dass das Dipeptid nicht mit der Anzahl der Bindungen verwechselt werden sollte ('di' bedeutet hier nicht die Anzahl der Bindungen, es bezieht sich einfach auf die Anzahl der kombinierten Aminosäuren). Als wir wissen, dass Aminosäuren sind die Monomere zur Bildung eines Proteins und gelten als Bausteine von Proteinen (sehr wichtig für die Proteinbildung).
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Es gibt 20 sehr wichtige Aminosäuren, die in verschiedenen Kombinationen Bindungen eingehen, um viele verschiedene Proteine zu bilden. Nämlich Alanin (ala), Arginin (arg), Asparagin (asn), Asparagin (asp), Cystein (cys), Glutamin (gln), Glutaminsäure (glu), Glycin (gly), Histidin (his), Isoleucin ( ile), Leucin (leu), Lysin (lys), Methionin (met), Phenylalanin (phe), Prolin (pro), Serin (ser), Thereonin (thr), Tryptophan (trp), Tyrosin (tyr) und Valin (val).
Die Wissenschaftler, die vorschlugen, dass sich Aminosäuren verbinden und Peptidbindungen bilden, waren Hofmeister und Emile Fischer. Die Bindungsbildung zwischen zwei Aminosäuren (Peptidbindung) oder zwei Aminosäuren verbinden sich durch Dehydratisierung zu einer Peptidbindung, was bedeutet, dass ein Wassermolekül verloren geht. Es handelt sich also um eine Kondensationsreaktion.
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Schritte zur Bildung von Peptidbindungen:
Die an der Bildung von Peptidbindungen beteiligten Schritte werden im folgenden Abschnitt im Detail diskutiert .
Erste Dehydration (Verlust von H2O-Molekül) findet statt und dann verbinden sich die Aminosäuren. Lassen Sie uns sehen, wie dies geschieht. Betrachten Sie das Beispiel der Kombination von Glycin und Alanin (Aminosäuren). Die N-Atome von Ammoniak (Alanin) sind teilweise positiv geladen. Wir können auch Alpha-Carbonylgruppe von Glycin und Alpha-Aminogruppe von Alanin sagen.
Stickstoff wirkt also als Nucleophil und Kohlenstoff als Elektrophil. Stickstoff wird sein niedriges Paar abgeben, was zu einer Bindungsbildung zwischen Stickstoff und Kohlenstoff führt.
Das an Kohlenstoff bzw. Stickstoff gebundene OH und H wird als Wasser eliminiert (H2O) Molekül. Die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff ist als Amidbindung/-bindung bekannt (wobei sich Aminosäuren miteinander verbinden). Diese besondere Bindungsart wird als Peptidbindung bezeichnet.
Eine freie Aminogruppe am Ende ist als Aminoterminus oder N-Terminus bekannt, und eine freie Carboxylgruppe am anderen Ende ist als Carboxyterminus oder C-Terminus bekannt. Jede Aminosäure des gebildeten Polypeptids/Dipeptids wird als Rest bezeichnet.
Eigenschaften der Peptidbindung
Doppelbindungscharakter des Peptids.
Es wurde von Linus Pauling und den anderen Mitarbeitern abgeleitet. Betrachten Sie die Abbildung, Sie können das in a) der ersten Struktur erkennen. Die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung ist eine Doppelbindung, bei der Stickstoff ein ungeteiltes Elektronenpaar und Kohlenstoff-Sauerstoff eine Doppelbindung hat. Kommen wir nun zu b) der zweiten Struktur, Kohlenstoff-Sauerstoff ist eine Einfachbindung und Kohlenstoff-Stickstoff ist eine Doppelbindung. Also, welche von den Strukturen wird richtig sein?
Ist Kohlenstoff-Stickstoff eine Einfachbindung oder eine Doppelbindung? Die beobachtete Bindungslänge für die Kohlenstoff-Stickstoff-Einfachbindung beträgt 1.47 Å und die Bindungslänge für die Kohlenstoff-Stickstoff-Doppelbindung 1.27 Å. Die tatsächliche Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungslänge in einer Peptidkette soll jedoch 1.32 Å betragen.
Die Peptidbindung ist also weder eine Einfachbindung noch eine Doppelbindung, der Grund dafür liegt in den Resonanzeigenschaften oder der Resonanzeigenschaft der Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung, die sie zu einer speziellen Bindung mit 1.32 A macht, und dies ist eine eingeschränkte Rotation, weil sie eine hat partieller Doppelbindungscharakter. Daher ist es weder eine einzige Bindung noch ein Double Bindung, aufgrund dieses partiellen Doppelbindungscharakters schränkt dies die Rotation der Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung ein und spielt somit eine Rolle in der dreidimensionalen Struktur eines Proteinmoleküls.
Eine Peptidbindung aufgrund ihres partiellen Doppelbindungscharakters ist starr und daher verhindert dies eine freie Rotation um die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung und eine Peptidbindung ist planarer Natur, weil alle sechs Atome, die an der Peptidbindung beteiligt sind (ausgehend von C 1 zu C 2 sie liegen alle in derselben Ebene). Daher ist eine Peptidbindung planar. (Da alle sechs Atome in der gleichen Ebene liegen).
Eine Peptidbindung hat eine Trans-Konfiguration:
Der Grund dafür ist, dass es eine trans-Konfiguration und keine cis-Konfiguration hat, weil es bei einer cis-Konfiguration eine sterische Hinderung oder sterische Interferenz aufgrund des Vorhandenseins von Seitenketten an den r-Gruppen geben wird. Wenn alle r-Gruppen auf der gleichen Seite vorhanden sind, gibt es eine sterische Hinderung, deshalb a Peptidbindung hat eine trans-Konfiguration und ist ungeladen, aber es ist polar, obwohl es ungeladen ist, hat es eine Polarität, und diese Polarität ist auf Resonanz oder die Delokalisierung der Elektronen zurückzuführen.
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Peptidbindungsbildungsmechanismus:
Der Mechanismus der Peptidbindungsbildung ist ziemlich einfach. Es gibt viele Methoden, aber die bequemste wird am häufigsten verwendet.
- Wir können sehen, dass Stickstoff ein einsames Paar hat, so dass es in der Reaktion als Nukleophil wirkt und Kohlenstoff anderer Aminosäuren als Elektrophil wirkt.
- Stickstoff wird sein einsames Paar abgeben (was bedeutet, dass es einen Angriff des Nucleophils auf das Elektrophil geben wird). Dies führt zu einer Bindungsbildung zwischen Atom einer Aminosäure und N-Atom einer anderen Aminosäure.
- Dabei werden OH, das an Kohlenstoff gebunden ist, und H, das an das Stickstoffatom gebunden ist, als H eliminiert2O-Molekül. Dies ist ein Dehydratisierungs-/Eliminierungsschritt.
- Das Die gebildete Peptidbindung ist aufgrund der Resonanz stabil.
- Die resultierende Peptidbindung ist starr und planar.
Es gibt viele Methoden, aber hier werden wir über die diskutieren Peptidsynthese in fester Phase Methode und ihr Mechanismus. Kurz gesagt ist es als SPPS bekannt und wurde von Robert Bruce Merrifield (im Jahr 1962) entdeckt. Er präparierte/synthetisierte Peptide, indem er feste Polystyrolkügelchen als Träger nahm/verwendete.
SPPS ist also einer der wiederholten Zyklen der N-terminalen Entschützungs- und Kopplungsreaktion. In der Entschützungs-, Schutz- und Kopplungsreaktion durchgeführt wird. Vereinfacht können wir sagen, dass Aminosäure und Harzträger genommen werden, sodass sich die Aminosäure an den Harzträger anlagert. Schutz von NH2 -Gruppe ausgeführt werden, wobei die Schutzgruppe an das N-Atom gebunden ist. Dann muss man mit einer anderen Aminosäure koppeln. Auf diese Weise werden viele weitere Aminosäuren hinzugefügt, die eine Kette von Aminosäuren bilden (Zyklus wird immer wieder wiederholt).
Danach wird die angehängte geschützte Gruppe entfernt. Nach der Synthese wird das Rohpeptid vom festen Träger gereinigt. Fester Träger ist eine spezielle Art von Polystyrol, in dem einige aromatische Ringe Chlormethylgruppen aufweisen. Dieses Polymer ist bekannt als Merrifield-Harz das durch Copolymerisation von Styrol mit p-Chlormethylstyrol entsteht.
SCHRITTE: Schutz von Aminosäuren mit Schutzgruppen.
SCHRITT 2: Behandlung mit festem Trägerpolymer.
SCHRITT 3: BOC wird mit CF entfernt3COOH
SCHRITTE: II BOC-geschützte Aminosäure hinzugefügt wird polymergebundene Aminosäure.
SCHRITTE: Die BOC-Schutzgruppe wird wie in Schritt 3 entfernt
HINWEIS: Schritt 4 und 5 werden wiederholt, um viele Aminosäuren hinzuzufügen und eine lange Peptidkette wird gebildet.
SCHRITT 6: Das fertige Polypeptid wird durch wasserfreie HF-Zugabe vom Polymer entfernt.
Was katalysiert die Bildung von Peptidbindungen?
Das Enzym, das die Bildung von Peptidbindungen katalysiert (während des Prozesses der Proteinsynthese, ist Peptidyltransferase. Peptidyltransferase (Aminoacyltransferase), das für die Bildung von Peptidbindungen (zwischen den benachbarten Aminosäuren) verantwortlich ist, indem es tRNA verwendet. (Während der Zeit von Übersetzungsprozess der Biosynthese von Proteinen).
Wir wissen, dass eine Peptidbindung ein katalysierendes Enzym benötigt, damit die Reaktion abläuft.
Die Bildung von Peptidbindungen ist eine Hydrolysereaktion.
Eine wässrige Reaktion bezieht sich auf eine chemische Reaktion, bei der ein Wassermolekül chemische Bindungen (eine oder mehrere) bricht. Meistens wirkt Wasser als Nucleophil.
Eine Peptidbindungsbildung ist keine Hydrolysereaktion, sondern eine Dehydratisierungsreaktion, bei der während des Prozesses der Verbindung von 2 Aminosäuren ein Wassermolekül verloren geht/eliminiert wird. Daher findet ein Dehydrierungsprozess statt. Es ist eine Kondensationsreaktion von Aminosäuren (eine Aminosäure ist die Alpha-Aminogruppe der nächsten Aminosäure.
Im Allgemeinen passiert also bei einer Dehydratisierungsreaktion, dass sich eine Hydroxylgruppe und ein Wasserstoffatom einer anderen Gruppe verbinden und ein Wassermolekül bilden und eliminiert werden. Bei der Peptidbindungsbildung findet also eine ähnliche Reaktion statt. Daher ist es eine Dehydratisierungsreaktion und keine Hydrolysereaktion.
Bildung von Peptidbindungen in Aminosäuren.
Aminosäuren können basierend auf funktionellen Gruppen (Kernstruktur) wie Alpha, Beta, Gamma und Delta klassifiziert werden. Basierend auf ihren Polaritäten, pH-Werten. Die Art der Seitenkettengruppen (aliphatisch, hydrophob, aromatisch, Vorhandensein von Wunden usw.)
Die Hinreaktion wird als Dehydrolysereaktion angesehen, da sie thermodynamisch ungünstig ist. Das bedeutet, dass zur Bildung einer Peptidbindung Energie zugeführt werden muss. Aminosäuren kommen zusammen, um eine Peptidbindung zu bilden. Nucleophile Angriffe auf Elektrophile (N auf C) und a Bindung entsteht. Hydroxygruppe von Kohlenstoff und Wasserstoff von N verbindet und als Wasser eliminiert wird.
Ist die Peptidbindungsbildung spontan?
Man kann sagen, dass die Bildung von Peptidbindungen kein spontaner Prozess ist, warum schauen wir es uns nicht an.
Die Formation der Peptidbindung bei einer Temperatur von 25 Grad Celsius wegen der höheren Enthalpieänderung (ca. 1.5 kcal/mol) ungünstig. Der Grund für diesen Wert liegt darin, dass die Ionisierung der freien Säure und der Amingruppen bei neutralem pH stattfindet. Wir wissen, dass die Übertragung eines Protons von einer Säure auf die Base eine große Menge an negativer Enthalpieänderung beinhaltet, die Umkehrung, um beide zu neutralisieren, wird eine positive Enthalpieänderung haben.
Da die Produkte neutral sind, ist eine Rückgewinnung der Energie nicht möglich. Die Bindungsenergien (neutral Carbonsäure, Amin) werden beobachtet, dass sie sich nicht so sehr von Wasser und einem Amid unterscheiden, daher können wir deutlich sehen, dass die Neutralisation dominiert.
So kann Amid bei einer Temperatur von 60 Grad Celsius gebildet werden, da die erforderliche Enthalpieänderung die Enthalpieänderung überwinden kann (bei dieser bestimmten Temperatur).
Wo findet die Bildung von Peptidbindungen statt?
Es ist ersichtlich, dass die Bildung von Peptidbindungen in Organellen von Zellen stattfindet, die als Ribosom und rRna bezeichnet werden. Es ist eine chemische Bindung, die zwischen 2 Molekülen (Aminosäuren) auftritt.
Jede der Aminosäuren kann also zusammenkommen, um eine Peptidbindung zu bilden, und dann bilden sie Proteine, die für uns sehr wichtig sind.
Wir wissen, dass fast alle unsere Zellen im Körper aus Proteinen bestehen und daher Aminosäuren/Peptid-Bindungen eine sehr wichtige Rolle spielen.
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Das ist Sania Jakati aus Goa. Ich bin ein angehender Chemiker und mache meinen Abschluss in organischer Chemie. Ich glaube, dass Bildung das Schlüsselelement ist, das einen sowohl geistig als auch körperlich zu einem großartigen Menschen formt. Ich bin froh, Mitglied eines spannenden Zweigs der Chemie zu sein und werde mein Bestes geben, um mein Bestes beizutragen. Lambdageeks ist die beste Plattform, auf der ich gleichzeitig Wissen teilen und erweitern kann.
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