In diesem Artikel " Peptidbindung vs. Disulfidbindung“ werden der Unterschied und der Vergleich zwischen diesen beiden Bindungen kurz diskutiert.
| Betreff | Peptidbindung | Disulfidbindung |
| Verbindung zwischen | Peptidbindungen verbinden zwei beliebige Aminosäuren. | Disulfidbindungen sind die Verbindung zwischen den Thiolgruppen von Cysteinresten in Proteinen. |
| Funktion | Peptidbindungen bilden die Primärstruktur von Proteinmolekülen. | Funktion dieser Disulfidbindung soll die Sekundär- und Tertiärstruktur stabilisieren von Proteinen. |
| Beteiligte Atome | Das Stickstoffatom der Amingruppe einer Aminosäure bildet die Peptidbindung mit dem Kohlenstoffatom der Carbonsäuregruppe, die von einer anderen Aminosäure stammt. | Cystein mit einer -SH-Gruppe in seiner Seitenkette ist an der Disulfidbindungsbildung beteiligt. |
| Bildungsreaktion | Peptidbindungen werden durch Kondensationsreaktion gebildet. | Disulfidbindungen werden durch oxidative Faltung gebildet. |
Die Bildung einer Disulfidbindung beinhaltet eine Reaktion zwischen den Thiolgruppen, die von zwei Cysteinresten stammen, in denen S- Anion kann als Nucleophil wirken und greift die Seitenkette eines anderen Cysteinrests an, um die Disulfidbindung zu bilden.
Um mehr zu erfahren, überprüfen Sie bitte 15 Beispiele für koordinative kovalente Bindungen: Detaillierte Einblicke und Fakten
Definition von Disulfidbindung und Peptidbindung
Disulfidbindungen werden zwischen den Seitenketten-Sulfhydryl(SH)-Gruppen von Cysteinresten gebildet tdurch den oxidativen Faltungsprozess. Diese Sulfidbindung ist eine Schlüsselkomponente der Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinmolekülen. Dies ist im Grunde eine chemische kovalente Bindung, spielt eine wichtige Rolle bei der hitzeinduzierten Gelierung globulärer Proteine. Die Disulfidbindung (SS-Bindung) hilft, zwei Peptidketten oder verschiedene Teile einer anderen Peptidkette zu binden, und wird zur strukturellen Determinante des Proteins.
Peptid Bindung ist eine chemische Kovalente Bindung, die auch als Amid bekannt ist (CONH2) Verknüpfung in der Proteinprimärstruktur vorhanden. Diese Bindung entsteht durch die Verknüpfung zweier aufeinanderfolgender alpha(α)-Aminogruppen Acid. In diesem Bildung von Peptidbindungen, Amingruppe (NH2) einer Alpha-Aminosäure reagiert mit der Carbonsäuregruppe (COOH) einer anderen Alpha-Aminosäure durch den Kondensationsprozess (Abspaltung eines Wassermoleküls).
Bild-Kredit: Wikimedia Commons
Um mehr zu erfahren, überprüfen Sie bitte 5+ Doppelbindungsbeispiele: Detaillierte Einblicke und Fakten
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
Können Peptide Disulfidbindungen haben?
Diese Disulfidbindungen werden in fast allen Arten von extrazellulären Peptiden oder Proteinen gefunden und sind ein integraler Bestandteil der Tertiärstruktur von Proteinen.
In Proteinen bilden Disulfidbrücken, die durch die Kopplung zweier Thiolgruppen (SH-Gruppen) gebildet werden, das Rückgrat der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins. Diese Verknüpfung wird als „RSSR1“, auch bekannt als SS-Bond.
Diese Bindung besteht normalerweise aus einem polaren oder hydrophilen Teil und einem nicht polaren oder hydrophilen Teil. Die hydrophilen Seitenketten sind oft zur Oberfläche orientiert, während der unpolare oder hydrophile Teil meist in die Proteinstruktur geschoben wird. Mit den an der Oberfläche zugänglichen polaren Gruppen können sich die Proteine mit den anderen Protein- oder Nichtproteinmolekülen verbinden.
Somit stabilisiert die Disulfidbindung die 3D-Struktur des Proteins und zeigt eine physiologisch angemessene Redoxaktivität. Diese Verknüpfungen tragen auch dazu bei, entropische Wahlmöglichkeiten zu verringern, die den Faltungsfortschritt in Richtung der falsch gefalteten Konfiguration erleichtern.
Diese Bindung kann die grundlegenden biologischen Prozesse in lebenden Organismen steuerndem „Vermischten Geschmack“. Seine Bildung der Disulfidbindung durch die Verknüpfung zwischen den beiden aus Seitenketten bestehenden S-Atomen führt zu zwei Elektronentransferprozess von einer reduzierten Sulfhydrylgruppe von Cysteinen (SH) zu einer oxidierten Cystingruppe (SS).
Die obige Reaktion wird häufig durch einen Enzymkatalysator, Thioredoxin oder Proteindisulfidisomerasen beschleunigt.
Grundsätzlich werden Disulfidbindungen gebildet intramolekular, aber in einigen Fällen kann es zwischen zwei visinalen Cysteinen gebildet werden.
Bild-Kredit: Wikimedia Commons
Um mehr zu erfahren, überprüfen Sie bitte Stereoselektiv vs. stereospezifisch: Detaillierte Einblicke und Fakten
Welche Peptide können Disulfidbindungen bilden?
Die Peptide ohne Sulfhydrylgruppen (SH-Gruppen) können nicht an der Disulfidbindungsbildung teilnehmen.
Den Wissenschaftlern sind fast 500 Aminosäuren bekannt. Darunter sind nur zwanzig Aminosäuren, die die Bausteine aller lebenden Organismen sind. An der Bildung von Peptidbindungen können fast alle diese zwanzig Aminosäuren teilnehmen, aber sie alle können nicht an der Bildung von Disulfidbindungen teilnehmen.
Die Aminosäuren nur mit Thiol- oder Sulfuhydrylgruppen kann die Disulfidbindung bilden. In dieser Gruppe ist Cystein das einzige Aminosäure (nicht essentielle Aminosäure), die die Fähigkeit zu dieser Bindungsbildung besitzt.
Bild-Kredit: Wikimedia Commons
Cystein unterscheidet sich geringfügig von den anderen bekannten Aminosäuren aufgrund seiner reaktiven SH-Gruppe. Somit können zwei Cysteinreste durch ihre oxidierbaren Thiolgruppen die Disulfidbindung zwischen verschiedenen Teilen derselben Proteinmoleküle bilden . Auch die Reste können diese Verknüpfung zwischen zwei getrennten Polypeptidketten bilden.
Cystein ist sehr wichtig für Kollagen und Hauptprotein für Haut, Nägel und Haare. Cystein findet sich hauptsächlich in extrazellulären Domänen von Membranproteinen und auch in sekretorischen Proteinen.
Es gibt eine weitere schwefelhaltige Aminosäure, Methionin kann aufgrund der Abwesenheit von Thiolgruppen nicht an der Bildung von Disulfidbindungen teilnehmen .Es hat eine Methylgruppe (CH3) mit Schwefel gebunden. Diese Bindung macht Methionin im Vergleich zu Cystein hydrophober, sterisch gehindert und viel weniger reaktiv.
Bild-Kredit: Wikimedia Commons
Der Vorteil von Cystein gegenüber anderen schwefelhaltigen Aminosäuren liegt in der Bildung von Disulfidbindungen dass Cystein leicht oxidiert werden kann und bilden das Dimer, das eine Disulfidbindung zwischen zwei Cysteinresten in einer Polypeptidkette enthält.
Um mehr zu erfahren, folgen Sie bitte SN2-Beispiele: Detaillierte Einblicke und Fakten
Lesen Sie auch:
- Esterbindungsstruktur
- Bildung von Peptidbindungen
- Ist die Peptidbindung eine Wasserstoffbindung?
- Peptidbindung vs. Esterbindung
- Adenin- und Uracil-Bindung
- Disulfidbindungsstruktur
- Bildung von Peptidbindungen 2
- Ist o2 eine Dreifachbindung?
- Was ist eine Disulfidbindung?
- Peptidbindung vs. Phosphodiesterbindung
Hallo,
Ich bin Aditi Ray, ein Chemie-KMU auf dieser Plattform. Ich habe meinen Abschluss in Chemie an der Universität von Kalkutta gemacht und einen weiteren Abschluss an der Techno India University mit Spezialisierung auf Anorganische Chemie. Ich freue mich sehr, Teil der Lambdageeks-Familie zu sein und möchte das Thema auf einfache Weise erklären.
Lassen Sie uns über LinkedIn-https://www.linkedin.com/in/aditi-ray-a7a946202 in Kontakt treten