In diesem Artikel " Peptidbindung vs. Ester Bond“ werden die Gemeinsamkeiten und Unterschiede zwischen diesen beiden Bindungen konkret verdeutlicht.
| Betreff | Peptidbindung | Esterbindung |
| Verbindung zwischen | Peptidbindungen verbinden zwei Aminosäuren | Esterbindung verbindet einen Alkohol mit einer Carbonsäure. |
| Funktion | Peptide Bond bildet Protein / Polypeptid | Esterbindungen sind das Rückgrat von Lipidmolekülen |
| Ausbildung | Peptidbindung wird durch Kondensationsreaktion zwischen zwei Aminosäuren gebildet | Aufgrund der Kondensationsreaktion wird auch eine Esterbindung zwischen Alkohol und Säuremolekül gebildet |
| Beteiligte Atome | Das Stickstoffatom einer Aminosäure bildet die Peptidbindung mit dem Kohlenstoff der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure. | Bei einer Esterbindung ist ein Sauerstoffatom mit dem Kohlenstoffatom einer beliebigen Alkyl- oder Arylgruppe verbunden. |
Esterbindung ist eine Art chemischer Bindung, die hilft, eine Alkoholgruppe mit einer Carbonsäuregruppe in Gegenwart eines Katalysators zu verbinden, aber Peptidbindung ist eine Art chemischer Kovalent Bindung, die zwischen der Reaktion zweier aufeinanderfolgender α-Aminosäuren entsteht. Auf Ähnlichkeiten und Unterschiede zwischen diesen beiden Bindungen wird in diesem Artikel hingewiesen.
Definition von Esterbindung und Peptidbindung
Die Esterbindung wird gebildet, wenn eine Carbonsäuregruppe (COOH) aus einem Molekül und eine Alkoholgruppe (OH) aus einem anderen, unterschiedlichen Molekül an einer Reaktion in Gegenwart von konzentriert teilnehmen Säure (fungieren als Katalysator) und eliminieren ein Wasser (H2O) Molekül. Eine der wichtigen Esterbindungen, die in lebenden Organismen vorhanden sind, wird zwischen dem Sauerstoffmolekül von Glycerin und der Hydroxylgruppe gebildet, die von einer Fettsäure stammt.
Die Peptidbindung ist hauptsächlich eine kovalente chemische Bindung, die Amid genannt wird (-CONH2) Bindungstyp im Protein vorhanden. Es entsteht durch die Verknüpfung zweier aufeinanderfolgender Alpha-Aminosäuren. In dem Peptidbildung Anleihe, Amingruppe (NH2) einer Aminosäure mit der Carbonsäuregruppe (COOH) einer anderen Aminosäure reagiert und ein Wassermolekül entfernt wird.
Um mehr zu erfahren, folgen Sie bitte 5+ Doppelbindungsbeispiele: Detaillierte Einblicke und Fakten
Esterbindung in Lipid
Eines der bekanntesten Lipide in der Biologie ist „Glycerid“. Ein Glycerid besteht aus Glycerin und Fettsäure, und diese beiden Gruppen sind durch die Esterbindung gebunden. Fettsäure wird in Form von Glycerid gespeichert, indem sie mit Glycerolmolekülen reagiert. Ein weiteres Beispiel für ein bekanntes Lipid ist „Phospholipid“. ,eine Gruppe polarer Lipide das im Grunde ein Glycerinmolekül enthält, das mit einer Phosphatgruppe (PO43-) und zwei „hydrophobe Schwänze“, abgeleitet von Fettsäuren. Diese Gruppen werden durch einen Alkoholrest (Glycerinmolekül) verbunden.
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Einige häufig gestellte Fragen (FAQ)
Ist eine Peptidbindung eine Esterbindung?
Es gibt einen grundlegenden Unterschied zwischen einer Peptidbindung und einer Esterbindung, der unten diskutiert wird.
Peptidbindungen sind eine Art von Amidbindung (-CONH2) und ausschließlich Primärstruktur. Es verbindet im Grunde zwei aufeinanderfolgende Aminosäuren. Bei der Bildung einer Peptidbindung wird das Stickstoffatom einer Aminosäure mit dem Kohlenstoffatom der in der anderen Aminosäure vorhandenen Carboxylgruppe verbunden.
Ester Bindung ist eine Art intramolekularer chemischer Kovalente Bindung. Sie werden so beschrieben, dass ein Kohlenstoff mit drei weiteren Atomen verbunden ist: eine Sigma-Bindung (Einfachbindung) mit einem Kohlenstoff, eine Pi-Bindung (Doppelbindung) mit einem Sauerstoffatom und eine Einfachbindung mit einem anderen Sauerstoffatom. Estergruppen oder Esterbindungen stammen von der Stammsäure ( Carbonsäure) und Elternalkohol. Ester werden als RCOOR in Bio geschrieben Chemie.
In der Peptidbindung besitzt die CN-Bindung aufgrund der Delokalisierung des nicht geteilten Elektronenpaars ein partielles Doppel Bindungscharakter. Diese Bindung ist nicht flexibel und die freie Drehung um diese Bindung wird eingeschränkt. Während die Esterbindung ein Carbonylzentrum (C = O) enthält und der CCO- und OCO-Bindungswinkel 120 beträgt0. Das ungeteilte Elektronenpaar des Sauerstoffs kann nicht an der Resonanz teilnehmen denn nach dem Teilen der Elektronenpaare wird Sauerstoff teilweise positiv und wird es nicht möglich sein, da Sauerstoff elektronegativer ist als Stickstoff. Es verhält sich also wie eine Einfachbindung und besitzt sp2 Hybridisierung und strukturell flexibel durch Rotation der COC-Bindung.
Esterbindungen sind das Rückgrat von Lipiden und Peptidbindungen sind die Schlüsselkomponenten von Proteinen.
Grundsätzlich werden Esterbindungen aufgrund der Kondensationsreaktion zwischen Carbonsäuregruppen (COOH) und Hydroxylgruppen (OH) einer Säure und eines Alkohols gebildet. Andererseits wird eine Peptidbindung aufgrund der Kondensationsreaktion zwischen Amin (NH2) und Carboxylgruppe (COOH) von zwei aufeinanderfolgenden α gebildet Aminosäure. Daher werden diese beiden Bindungen durch eine Kondensationsreaktion gebildet.
Aus der obigen Diskussion geht klar hervor, dass die Peptidbindung völlig verschieden ist von Esterbindung in Struktur, Geometrie, beteiligte Atome.
Um mehr zu erfahren, gehen Sie bitte durch SN1-Beispiele:
Ist die Peptidbindung stärker als die Phosphodiesterbindung??
Die Peptidbindung ist stärker als die Esterbindung. „Warum die Peptidbindung stärker ist als die Esterbindung“ wird in diesem Punkt klar diskutiert.
Aus der Untersuchung dieser beiden Bindungen wurde bewiesen, dass es sich um eine Peptidbindung handelt ist stärker als Esterbindung. Peptidbindungen haben aufgrund des Vorhandenseins eines nicht gemeinsam genutzten Elektrons einen gewissen Doppelbindungscharakter Paar, aber Esterbindungen sind strukturell flexibel in Bezug auf die Peptidbindung. In Ester enthält die COC-Bindung eine niedrigere Energiebarriere als die Peptidbindung.
Der grundlegende Unterschied zwischen diesen beiden Bindungen besteht darin, dass die CN-Bindung in der Peptidbindung durch die CO-Bindung in Ester ersetzt wird. Die durchschnittliche Bindungsdissoziationsenergie der CO-Bindung beträgt 358 KJ/mol und die CN-Bindung ungefähr 293 KJ/mol. Aus thermodynamischer Sicht der Hydrolyse der Peptidbindung beträgt die freigesetzte freie Gibbs-Energie 2-4 kcal/mol (8-16 KJ/mol) und für die Esterbindung 5.3 kcal/mol (22.26 KJ/mol). .
Die Hydrolysereaktion einer Peptidbindung wird nicht begünstigt und die Halbwertszeit beträgt 350-600 Jahre pro Bindung bei 298K (250C) aufgrund des Vorhandenseins von teilweisem Doppelbindungscharakter in der Peptidbindung.
Um mehr zu erfahren, folgen Sie bitte 15 Beispiele für koordinative kovalente Bindungen: Detaillierte Einblicke und Fakten
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