Enzyme sind „Gnome“ aller zellulären Prozesse. EnZyme sind funktionelle Eiweißmoleküle. Diese Biomoleküle unterstützen verschiedene Stoffwechselreaktionen und sind sowohl an Anabolismus- als auch an Katabolismusprozessen beteiligt. Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeiten und führen zu physiologisch bedeutsamen Produkten.
- Dehydrogenase
- Oxidasen
- Reduktase
- Peroxidase
- Sauerstoffase
- Methyltransferase
- Acyltransferase
- Glykosyltransferase
- Transaminase
- Phosphotransferase
- Schwefel-Transferase
- Nuklease
- Glykosylase
- Peptidase
- Lyase
- Isomerase
- Epimerase
- Racemase
- Mutase
- Ligase
- Kinase
- Decarboxylase
Dehydrogenase
Dehydrogenase ist eine Art von Oxidoreduktase-Enzym. Es katalysiert die Oxidation des Substrats durch Reduktion eines Elektronenakzeptors wie NAD+ oder NADP++ oder FAD oder eines beliebigen Flavin-Coenzyms. Dieses Enzym erleichtert entweder die Entfernung von Wasserstoff zu einem Elektronenakzeptor zusammen mit der Freisetzung eines Protons oder die Übertragung von zwei Wasserstoffatomen.
Beispiele – Aldehyd-Dehydrogenasen, Pyruvat-Dehydrogenase, Succinat-Dehydrogenase
oxidieren
Dieser Enzym löst Oxidation aus, indem es Wasserstoff vom Substrat überträgt zum Akzeptor, dh Sauerstoff. Es erleichtert die Oxidation von CN- und CO-Bindungen, die zu Wasserstoffperoxid reduziert werden. Beispiele – Xanthinoxidase, Cytochrom-P450-Oxidase, Polyphenoloxidase.
Reduktase
Dieses Enzym katalysiert die nicht umkehrbare Reduktionsreaktion. Es wirkt auch wie ein Dehydrogenase-Enzym. Beispiel – Nitratreduktase. Es ist ein wichtiges Enzym für die Stickstoffassimilation.
Peroxidase
Auch dieses Enzym gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen. Es erleichtert die Oxidation des Substrats durch die Beteiligung von Wasserstoffperoxid und setzt Wasser- und Sauerstoffmoleküle frei. Die meisten von ihnen enthalten an der katalytischen Stelle ein Eisen-Häm-Protein. Diese Enzyme wirken hauptsächlich als Antioxidantien. Beispiel – Manganperoxidase, Glutathionperoxidase.
Sauerstoffase
Dieses Enzym katalysiert die Oxidationsreaktion. Bei dieser Oxidationsreaktion wird das Substrat durch ein Sauerstoffatom oxidiert, das aus molekularem Sauerstoff gewonnen wird. Beispiel – Tryptophanpyrrolase, Tyrosinase.
Methyltransferase
Zu dieser Gruppe gehören Enzyme, die Methylgruppen von S-Adenosylmethionin (SAM) auf die Substrate übertragen. Zum Beispiel – DNA-Methyltransferasen übertragen Methylgruppen auf Cytosine.
Acyltransferase
Dieses Enzym katalysiert die Übertragung der Acylgruppe. Beispiel – Carnitin-Acyltransferasen.
Glykosyltransferase
Dieser Enzym erleichtert die Übertragung von Saccharideinheiten auf Protein Reste meist Tyrosin, Serin oder Threonin. Diese sind transmembran Proteine haften an den Membranen des Golgi-Apparats.
Transaminase
Dieses Enzym katalysiert die Austauschreaktion zwischen einer Aminogruppe und einer Alpha-Ketogruppe. Es benötigt für seine Reaktion ein Coenzym Pyridoxalphosphat.
Phosphotransferase
Dieses Enzym ist für die reversible Phosphorylierungsreaktion (Hinzufügung einer Phosphatgruppe) verantwortlich. Es überträgt die Phosphorylgruppe auf Hydroxyl-, Carboxy- und Nitrogenasegruppen. Die phosphorylierten Aminosäuren sind Serin, Tyrosin und Threonin.
Das Phosphorylase-Enzym katalysiert die Addition der anorganischen Phosphatgruppe an das Substrat.
Schwefeltransferase
Diese Transferase-Enzyme sind an der Übertragung von schwefelhaltigen Gruppen beteiligt. Beispiel – Thiosulfat-Schwefeltransferase ist ein mitochondriales Enzym das Cyanid in Thiocyanat umwandelt. Die Substrate dieses Enzyms sind Cyanid und Thiosulfat und die Produkte sind Sulfit und Thiocyanat.
Nuklease
Dieses Enzym ist in der Lage, die in Nukleotiden vorhandenen Phosphodiesterbindungen zu spalten. Es erzeugt entweder einen einfachen Schnitt oder einen doppelten Schnitt. Abhängig von ihrer Spaltstelle kann sie in Endo- und Exonuklease unterteilt werden. Diese Enzyme werden in großem Umfang in der Biotechnologie verwendet.
Glykosylase
Dies ist eine Art Hydrolase Enzym, das an der Hydrolyse beteiligt ist von glykosidischen Bindungen, die zwischen Glykosyleinheiten vorhanden sind. Es kann je nach Wirkort zwei Typen geben, dh O- oder S-Glykoside oder N-Glykoside.
Peptidase
Peptidase oder Protease wird einer Proteolyse unterzogen, wodurch die in Polypeptidketten vorhandenen Peptidbindungen abgebaut werden, was zu kleineren Polypeptiden oder Aminosäuren führt. Es können sieben Typen sein, wie Serin-Proteasen, Cystein-Proteasen, Threonin-Proteasen, Aspartat-Proteasen, Glutaminsäure-Proteasen, Metalloproteasen und Asparagin-Peptid-Lyasen.
Lyase
Lyasen erleichtern die Eliminierungs- oder Substitutionsreaktion zusammen mit der Oxidation. Es spaltet CO-, CC-, CN-, CS- und PO-Bindungen. Meist liegen diese Enzyme entweder als periphere Membran vor Proteine oder als Transmembran Proteine.
Isomerase
Es erleichtert die intramolekularen strukturellen oder geometrischen Änderungen von einem Isomer zu einem anderen Isomer. Die Moleküle werden Strukturisomere oder Stereoisomere genannt.
Epimerase
Dieses Enzym ist eine Art Isomerase-Enzym. Es katalysiert die stereochemische Inversion um eine Asymmetrie Kohlenstoff in einem Substrat enthaltend mehr als ein Asymmetriezentrum. Solche Moleküle werden Epimere genannt. Epimer ist ein Diastereomerenpaar.
Racemase
Im Gegensatz dazu erleichtern Racemasen die Inversion um einen asymmetrischen Kohlenstoff in einem Substrat mit einem Asymmetriezentrum. Beispiel – Methylmalonyl-CoA-Epimerase.
Mutase
Dies ist eine Art Isomerase-Enzym, das die Umwandlung beschleunigt. Bei dieser Reaktion werden die funktionellen Gruppen von einer Position zur anderen verschoben. Beispiel – Bisphosphoglycerat-Mutase, Phosphoglycerat-Mutase.
Ligase
Dieses Enzym hilft, Moleküle oder große Einheiten zu verbinden, indem es neue Bindungen schafft. Das Üblichste Beispiel ist DNA-Ligase. Es ligiert verschiedene Bindungen wie CO, CS, CN, CC und auch Stickstoffmetallbindungen. Diese verbleiben entweder als periphere oder Transmembranproteine.
Kinase
Dies ist eine Art von Phosphotransferase-Enzym, bei dem es die Phosphorylgruppe von ATP auf ein Substrat überträgt.
Decarboxylase
Dieses Enzym ist für die Addition oder Entfernung der Carboxylgruppe verantwortlich. Beispiele sind Glutamat-Decarboxylase, Histidin-Decarboxylase, Ornithin-Decarboxylase, Phosphoenolpyruvat-Carboxylase und Pyruvat-Decarboxylase.
Was ist ein Proteinenzym?
Stoffwechselwege sind ausschließlich von diesen Proteinenzymen abhängig.
Enzyme sind proteinartige Moleküle. Diese Biomoleküle beschleunigen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die intermediäre Aktivierungsenergie minimieren. Die meisten Enzyme liegen entweder als periphere Membranproteine oder als Transmembranproteine vor. Enzyme benötigen oft ein Coenzym oder einen Cofaktor für ihre katalytische Aktivität.
Coenzym ist ein kleines organisches Molekül erleichtert die Übertragung der Atome wie NAD, NADPH, FAD, FMN, Flavin und ATP. Diese Enzyme können grob in sechs Gruppen eingeteilt werden. (i) Oxidoreduktase (ii) Transferase (iii) Hydrolasen (iv) Lyasen (v) Isomerasen und (vi) Ligasen
Protein-Enzym-Struktur
Meistens sind das globuläre Proteine.
Enzyme enthalten lineare Ketten von Aminosäuren mit Disulfidbindungen, die ein dreidimensionales, kugelförmige Struktur. Das Enzym Die Größe reicht von wenigen Aminosäureresten bis zu mehr als 2500 Resten. Ein kleinerer Teil dieser kugelförmigen Struktur ist jedoch an der katalytischen Aktivität beteiligt.
Es gibt Bindungsstellen Das hat spezifisch zum bestimmtes Substrat, Cofaktor oder Coenzym. Die katalytischen und Bindungsstellen bilden zusammen die aktive Seiten eines Enzyms.
Zusammenfassung
Enzyme sind kugelförmige Proteine, die in Zellen entweder als periphere Membranproteine oder als Transmembranproteine vorhanden sind. Zusammen mit verschiedenen Coenzymen und Cofaktoren, die verschiedene biochemische Reaktionen wie Oxidations-Reduktions-Reaktionen, Eliminierungs-, Substitutions- und Inversionsreaktionen ermöglichen.
Lesen Sie auch:
- Beispiele für einzellige Pflanzen
- Haben Pilze Enzyme?
- Atp-Synthese bei der aeroben Atmung
- Beispiel Genom
- Aerobe Atmungsstadien
- Sind Lysosomen-Organellen
- Haben tierische Zellen Flagellen?
- Wird Enzym gehemmt
- Bildung der Zellwand von Bakterien
- DNA-Transkriptionsdiagramm
Ich bin Doktorand am CSIR-CIMAP in Lucknow. Ich widme mich dem Bereich Pflanzenmetabolomik und Umweltwissenschaften. Ich habe mein Postgraduiertenstudium an der Universität von Kalkutta mit Fachkenntnissen in molekularer Pflanzenbiologie und Nanotechnologie abgeschlossen. Ich bin ein begeisterter Leser und entwickle unaufhörlich Konzepte in allen Nischen der Biowissenschaften. Ich habe Forschungsartikel in peer-reviewten Fachzeitschriften von Elsevier und Springer veröffentlicht. Neben akademischen Interessen interessiere ich mich auch für kreative Dinge wie Fotografie und das Erlernen neuer Sprachen.
Lassen Sie uns über LinkedIn vernetzen
Hallo Mitleser,
Wir sind ein kleines Team bei Techiescience, das hart mit den Großen zusammenarbeitet. Wenn Ihnen gefällt, was Sie sehen, teilen Sie unsere Inhalte bitte in den sozialen Medien. Ihre Unterstützung macht einen großen Unterschied. Danke schön!