Teichonsäurestruktur: Detaillierte Erläuterungen

Diese Teichonsäure findet sich in der Zellwand der Bakterien an der Oberfläche der Peptid-Glykan-Schicht. Grampositive Bakterien wie Gattungen Staphylococcus, Streptococcus, Bacillus, Clostridium, Corynebacterium und Listeria.

Es hat keine äußere Membran, aber eine viel dickere Zellwand. Teichoinsäure wird 1933 von Baddiley entdeckt. Diese befinden sich auf der Zellwand der grampositiven Bakterien. Teichoesäure ist ein Glycopolymer-Bakterien-Copolymer, das in den Peptido-Glycan-Schichten vorhanden oder eingebettet ist.

Struktur der Teichoesäure:

Teichoisch saure Struktur enthalten eine Menge Alkohole wie Glycerin oder Ribitol. Es ist auch mit einer Phosphatgruppe verbunden. Dies sind Glycerinphosphat oder Ribitolphosphat. Aminosäuren oder Zucker wie Glukose usw. werden an die Glycerin- oder Ribitgruppe gebunden. Teichoisch saure Struktur besteht auch aus Kohlenhydraten, die über eine Phosphodiaesterbindung verbunden sind.

  Teichoesäure kovalent an N-Acetylmuraminsäure oder an ein endständiges D-Alanin im Tetrapeptid gebundene Quervernetzung zwischen N-Acetylmuraminsäure-Einheiten der Peptidoglykanschicht oder sie kann mit Lipidanker in der Cytoplasmamembran verankert werden.

 Die gemeinsame Struktur ist ManNAc(bita1-4)GlcNAc-Disaccharid mit ein bis drei Glykolphosphatbindungen an C3-Hydroxyl. Variation gefunden im langen Kettenschwanz.

Teichonsäurestruktur
Bildnachweis: der teichoischen Aminosäurestruktur von istock

Klassen der Teichoinsäurestruktur:

Es gibt im Allgemeinen zwei Klassen der Teichonsäurestruktur, eine ist Lipoteichonsäure und die andere ist Wandteichonsäure.

1. Lipoteichonsäure (Membran-Teichsäure):

Es überquert die Peptido-Glykan-Schicht. Es ist mit der Plasmamembran verbunden und überspannt die Peptidoglykanschicht. Der andere Name von Lipoteichonsäure ist Membranteichonsäure. In allen Arten grampositiver Zellen enthält diese Membran Teichonsäure.

2.Wall Teichonsäure:

Es ist mit der Peptido-Glykan-Schicht verbunden. Wandteichonsäure wird in einigen grampositiven Spezies gefunden.

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Bildnachweis: von Teichonsäure von shutterstock

Funktion der Teichoesäure:

  • Flexibilität zur Zellwand. Da die Teichonsäure negativ geladen ist, zieht sie Kationen wie Calcium und Kalium an. Es kann beim Transport der Kationen in die oder aus der Zelle helfen. Dies verleiht der Zelle die Flexibilität.
  • Als Teichoikum saure Struktur zeigt eine Rolle beim Zellwachstum. Durch Aufbrechen der Beta-Bindung zwischen N-Acetyl-Glucosamin gibt es die Fähigkeit zum Zellwachstum.
  • Es dient als Antigen, das hilft, zwischen zwei grampositiven Bakterien zu unterscheiden.
  • Es trägt negative Ladung zur Zellwand bei. Diese negative Ladung hilft beim Transport der Kationen in die und aus der Zelle.
  • Lipoteichonsäure wirkt als Rezeptor in grampositiven Bakterien.

Als antibiotisches Arzneimittel Ziel der Teichonsäurestruktur:

  • Diese Säure wurde im Jahr 2004 vorgeschlagen.
  • 2013 wurde es erneut überarbeitet, was einen neuen spezifischeren Teil enthält.

Biosynthese der Teichonsäurestruktur:

Enzyme, die an der Biosynthese von WTAs beteiligt sind, wurden nach dem Teichoikum benannt saure Struktur ist unten angegeben. Ihre Hauptrollen sind

Taro:

TarO ist in der inneren Membran vorhanden. Es verbindet GlcNAc mit einem Biophosphoundecaprenyl in der inneren Membran. Biophosphoundecaprenyl wird kurz als Bectoprenyl bezeichnet.

TarA:

TarA wird über Beta-Verknüpfung gebildet. Es verbindet ManNAc mit dem UDP-GlcNAc.

TarB:

TarB verbindet zwischen Glycerol-3-phosphat und C4-Hydroxyl von ManNAc. Lediglich ein Glycerol-3-phosphat wird hinzugefügt.

TarF:

TarF Verbindet zwischen Glycerol-3-Phosphat und Glycerol-Schwanz. Hier wird mehr Glycerol-3-Phosphat hinzugefügt, was sich von TarB unterscheidet, da in TarF nur ein Glycerol-3-Phosphat hinzugefügt wird.

TarK:

TarK verbindet Ribit-5-Phosphat-Einheiten. Es wird hauptsächlich in Bacillus subtilis gefunden und ist W23 für die Tar-Produktion, aber s-aureus hat beide Funktionen in denselben TarL- und TarK-Enzymen.

TarL:

TarL bildet die längste Form des Ribitol-5-Phosphat-Schwanzes.

Im Anschluss an die gesamte Synthese kippen die ATP-Bindungskassettentransporter TarGH den zytoplasmatischen Komplex zur Außenfläche der Innenmembran. TagTUV sind eine Art von Enzymen, die dieses Produkt an die Zellwand binden. Die Enzyme TarL und TarJ erzeugen die Art von Substraten, die zum Schwanz des Polymers führen. Viele Arten von Proteinen kommen in konservierten Genclustern vor.

Im Jahr 2013, Identifizierung verschiedener Arten von weiteren Enzymen, die einzigartige Zucker an die WTA-Wiederholungseinheiten binden. Es wurde eine Reihe von Transportern und Enzymen namens DltABCE gefunden, die sowohl der Wand als auch Lipoteichonsäuren Alanin hinzufügen.

Hier heißt der Satz von Genen „Tag“ statt „Tar“ in Bacillus subtilis 168, dem sowohl TarL- als auch TarK-Enzyme fehlen. Hier sollten wir wissen, dass TarB , TarF, TarL, TarK alle gewisse Ähnlichkeiten aufweisen und zur selben Familie gehören. Aufgrund der Maßrolle von Bacillus als Hauptrolle im Modellstamm sind einige verknüpfte UniProt-Einträge tatsächlich das „Tag“-Ortholog, da sie besser kommentiert sind. Die „Ähnlichkeitssuche“ kann verwendet werden, um auf die Gene im Teer produzierenden Bacillus substilis W23 zuzugreifen. Der andere Name ist BACPZ.

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