Was ist eine Disulfidbindung: Bildung, Typen, Funktionen

Die Disulfidbindung ist hauptsächlich eine kovalente Bindung zwischen den Seitenkettenresten im selben Protein oder kann ein anderes Protein sein.

Neben der Peptidbindung ist die Disulfidbindung eine andere Art der kovalenten Bindung, die im Proteinmolekül vorhanden ist. Diese Bindung wird aufgrund der Oxidation der Sulfyhydryl- oder Thiolgruppe (SH-Gruppe) gebildet, die vom Cysteinrest (nicht essentielle Aminosäure) stammt. Disulfidbindung ausgedrückt als RSSR1 und auch als SS-Bindung bekannt.

In diesem Artikel „Was ist eine Disulfidbindung?“ werden verschiedene Fakten der Disulfidbindung, wie z. B. das Bildungsverfahren, Arten und Funktionen der Disulfidbindung, kurz beschrieben.

Wie werden Disulfidbindungen gebildet?

Das Bildungsverfahren der Disulfidbindung wird in diesem Punkt beschrieben.

Die Disulfidbindung ist eine Art der kovalenten Bindung, bei der zwei Thiolgruppen (SH-Gruppe), die aus zwei Cysteinresten erzeugt werden, an dieser Bindungsbildung beteiligt sind. S- Anion, das von einem Cystein stammt, wirkt als Nucleophil und greift den anderen Cystein-Seitenkettenrest an, um von der Disulfidbindung aus zu gehen.

Die Reaktion der Bildung einer Disulfidbindung ist-

R-SH + R1-SH + (1/2) O2  ⇌ RSSR1 + H2O

Die Bildung einer Disulfidbindung beinhaltet einen Zwei-Elektronen-Transfer, und dieser Transfer findet von der reduzierten Sulfhydrylgruppe (SH) des Cysteinrests zum Cystin (SS), der oxidierten Form, statt.

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Disulfidbindungstyp

Die Disulfidbindung ist eine chemische kovalente Bindung, die in der Tertiärstruktur von Proteinen vorhanden ist. Es ist eine der wichtigen Bindungsarten wie die Peptidbindung, Wasserstoffbrückenbindung im Protein vorhandene Salzbrückeninteraktion.

Disulfidbindung im Protein

Neben der Peptidbindung ist die Disulfidbindung auch eine sehr wesentliche Bindung in Peptiden oder Proteinen. Es ist eine stärkere Bindung als die anderen Bindungen zur Tertiärstruktur des Proteins beitragen.

Disulfid Bindung ist in fast allen Arten vorhanden von extrazellulärem Protein (verwendet in Zellstruktursystemen). Diese Verknüpfung ist eine der integralen Komponenten der Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinen (Peptidbindung ist der Baustein der Primärstruktur).

Die Disulfidbindung besteht normalerweise aus zwei Teilen, einer ist ein polarer Teil oder hydrophiler Teil und der andere ist ein unpolarer Teil oder ein hydrophober Teil. Unter diesen beiden Teilen ist der hydrophobe Teil auf die innere Oberfläche des Proteins ausgerichtet, während der hydrophile Teil auf die äußere Oberfläche der Bindung gerichtet ist. Diese Orientierung des polaren oder hydrophilen Teils hilft, die Bindung zwischen zweien zu bilden Aminosäure verbleibt.

Die durchschnittliche Bindungsdissoziationsenergie der Disulfidbindung beträgt ungefähr 50 kcal/mol und die SS-Bindungslänge beträgt fast 2 Angström. Die Disulfidbindung ist eine sehr starke und sehr kurzreichweitige Bindung.

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Disulfidbindung in Protein.
Bildnachweis: Wikimedia Commons

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Disulfidbindungsfunktion

Die Funktion von Disulfidbindung bei der Bestimmung der Struktur Eiweiß ist weit verbreitet.

Die Hauptaktivität der Disulfidbindung besteht darin, die 3D-Struktur des Proteins zu stabilisieren und ein physiologisch geeignetes Redoxverfahren zu zeigen. Die Disulfidbindung ist ein wesentlicher Bestandteil der Proteinfaltung und -stabilität. Die Tertiärstruktur des Proteins wird durch Disulfidwechselwirkung stabilisiert.

Die Disulfidbindung regelt den grundlegenden biologischen Prozess in einem lebenden Organismus. Der Elektronentransferprozess (zwei Elektronen werden von Cystein auf Cystin übertragen) wird durch Enzyme, Thirodoxin, beschleunigt. Maximales Disulfid wird intramolekular gebildet, in einigen Spezialfällen kann diese Bindung zwischen zwei vicinalen Cysteinresten gebildet werden und führt zur einzigen natürlichen kovalenten Bindung bei der Polypeptidbildung.

 Die Spaltung von Disulfidbindungen in Proteinen kann den Zusammenbruch der Konformation verschiedener biologischer Prozesse verursachen, und ein Versagen der korrekten Bildung von Disulfidbindungen kann der Grund für schwere Störungen sein, da die Proteinmoleküle Aggregate bilden und zum Zelltod führen.

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Können Disulfidbindungen durch Oxidation aufgebrochen werden?

Disulfidbindungen können durch Oxidations-Reduktions-Prozesse und durch Zugabe von Oxidations- und Reduktionsmitteln aufgebrochen werden. Die am weitesten gebrauchten Reduktionsmittel die Oxidation zu verhindern ist die Disulfidbindung β-Mercaptoethanol bekannt als BME und Dithiothritol (DTT).

Das Oxidations-Reduktions-Verfahren im Protein wird über einen In-vitro-Weg durchgeführt und ist eine Austauschreaktion zwischen Thiol und Disulfid. Die Disulfidbindung wird im Allgemeinen durch die Oxidation der darin vorhandenen Thiolgruppe (SH) gebildet

Disulfidbindungen werden leicht durch verschiedene Arten von Oxidationsmitteln oxidiert und die Geschwindigkeitskonstanten sind ziemlich hoch (105-107 M-1 S-1). Das im Reaktionsmedium gebildete Zwischenprodukt sind Thiosulfinate [RSS(=O)R.]. Dieses Zwischenprodukt unterliegt einer weiteren Oxidation und am Ende der Oxidation tritt eine Spaltung der Disulfidbindung auf.

Kann die Disulfidbindung durch Hitze gebrochen werden?

Die Disulfidbindung kann nicht durch Anwendung von Wärmeenergie aufgebrochen werden. Hitze denaturiert hauptsächlich das Protein (Proteine ​​werden aus der gefalteten Struktur entfaltet).

Das Aufbrechen der Disulfidbindung ist grundsätzlich ein irreversibler Prozess. Das Aufbrechen der Disulfidbindung verursacht die Denaturierung des Proteins bei Schmelztemperatur (bei der das Protein denaturiert). Dies erfolgt durch eine Disulfid-Thiol-Austauschreaktion.

In Gegenwart von MTS (Methanthiosulfonat) wird die Wärme induziert  Austauschreaktion von Disulfid zu Thiol wird behindert und die Hitzebeständigkeitskraft des Proteins wird verbessert.

Wärmeenergie unterbricht die Wasserstoffbindung und die unpolaren hydrophoben Wechselwirkungen im Protein. Die Anwendung von Wärme erhöht sowohl die innere Energie als auch die kinetische Energie innerhalb der Moleküle. Dadurch beginnen Moleküle schnell zu vibrieren und die schwachen Bindungen, die in der Molekülgruppe vorhanden sind, werden aufgebrochen.

Die Disulfidbindung wird durch die hydrophobe und hydrophile Wechselwirkung gebildet. Durch die Absorption von Wärme werden Wasserstoffbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen gestört und als Ergebnis tritt ein Bruch der Wasserstoffbindung auf.

Die Bindungsdissoziationsenergie der Wasserstoffbindung beträgt ungefähr 12-30 Kilojoule / Mol und für die Disulfidbindung fast 251 KJ / Mol. Somit erfolgt keine Spaltung der Disulfidbindung durch Aufbringen normaler Wärmeenergie.

Globuläre Proteine ​​existieren grundsätzlich im Gleichgewichtszustand zwischen gefalteten und ungefalteten Zuständen. Unter normalen Bedingungen wird der gefaltete Zustand meistens bevorzugt. Das Anwenden von Wärmeenergie entspricht fast der Schmelztemperatur (Tm) beginnt das Protein sich zu entfalten, d. h. es findet eine Denaturierung des Proteins statt.

Um mehr zu erfahren, gehen Sie bitte durch: Peptidbindung vs. Disulfidbindung: Vergleichende Analyse und Fakten

Kann die Disulfidbindung durch Wasser gebrochen werden?

Es kann sehr genau vorhergesagt werden, dass die Disulfidbindung nicht durch Wasser aufgebrochen werden kann.

Disulfidbindungen sind sehr starke chemische kovalente Bindungen und ihre Bindungsdissoziationsenergie ist im Vergleich zu anderen ähnlichen kovalenten Bindungen ebenfalls ziemlich hoch. Es stabilisiert die Tertiärstruktur des Proteins. Es ist nicht möglich, eine Disulfidbindung durch Zugabe von Wasser zu brechen.

Wenn eine alkalische wässrige Lösung an der Reaktion mit der Disulfidbindung teilnimmt, die Hydroxidionen (OH-) greift die Disulfidbindung an und wird eine neue Bindung mit einem der Schwefelatome aus der aus den beiden Schwefelatomen gebildeten Disulfidbindung bilden. Als Ergebnis wird die Disulfidbindung gespalten.

Die obige Reaktion ist bekannt als alkalische Hydrolyse der Disulfidbindung.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Nachfolgend werden einige häufig gestellte Fragen zur Disulfidbindung beantwortet.

Wie kann die Bildung einer Disulfidbindung verhindert werden?

Antwort: Der pH-Wert der Probe sollte niedrig sein (bei oder unter pH 3-4). Bei niedrigem pH-Wert werden die Thiolgruppen (SH) protoniert und können nicht an der Bindungsbildungsreaktion teilnehmen.

Wie beeinflussen Disulfidbindungen die Proteinstabilität?

Antwort: Disulfidbindungen reduzieren die Entropie im Proteinmolekül im denaturierten Zustand.

Bilden sich spontan Disulfidbindungen?

Antwort: Ja, Disulfidbrücken können in einem spontanen Prozess durch molekularen Sauerstoff gebildet werden.

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